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20/2020: Dorothy Crowfoot Hodgkin, 12. Mai 1910

Als Tochter eines Kolonialbeamten in Ägypten kam Dorothy Crowfoot in Kairo auf die Welt, ihre Familie lebte dort im Winter und verbrachte die Sommer in England. Als Dorothy vier Jahre alt war, verblieb sie mit ihren Schwestern, davon war die ältere zwei Jahre alt und die jüngere sieben Monate, ganz bei Verwandten in England, während ihre Eltern weiterhin halbjährlich in Ägypten und später im Sudan lebten.

Ihre schulische Laufbahn war von vorneherein auf die Chemie ausgerichtet; an der weiterführenden Schule, in die sie mit 11 Jahren eingeschrieben wurde, war sie eines von zwei Mädchen, die Chemie lernen durften. Drei Jahre später empfahl ihr ein entfernter Cousin, Charles Harington, das Buch ‚Grundlagen der Chemie von D. S. Parsons, weitere zwei Jahre später schenkte ihre Mutter – selbst eine kundige Botanikerin – ihr ein Buch über Kristallstrukturanalyse. Damit hatte Crowfoot ihre Leidenschaft entdeckt. Nach dem Schulabschluss, bevor sie ein Studium begann, schloss sie sich für einige Zeit ihren Eltern in Jerasch an, dort war der Vater inzwischen als Direktor der British School of Archaeology für die Ausgrabungsstelle verantwortlich. Dorothy Crowfoot beschäftigte sich mit den Mosaiken in Kirchen aus byzantinischer Zeit, sie zeichnete die Muster nach und analysierte die chemische Zusammensetzung der Steine. Nach dieser Reise begann sie am Somerville College in Oxford Chemie zu studieren, vier Jahre später schloss sie dort ihr Studium mit Bestnote ab. Für ein Doktorandenstudium wechselte Crowfoot an das Newnham College in Cambridge, wo sie mit ihrem Doktorvater John Desmond Bernal an der Kristallstrukturanalyse von Proteinen arbeitete. In ihrer gemeinsamen Arbeit, bei noch Bernal für die Bildaufnahmen verantwortlich zeichnete, versuchten sie sich an der Analyse des Verdauungsenzyms Pepsin.

Während sie auf ihren Doktortitel hinarbeitete, erhielt Crowfoot 1933 ein Forschungsstipendium, das sie zurück an ihr erstes College nach Oxford holte. Sie begann dort 1934 als Tutorin Chemie zu unterrichten, eine Stelle, die sie trotz einer Diagnose der Rheumatoiden Arthritis im gleichen Jahr bis 1977 innehatte. Drei Jahre später errang sie ihren Doktortitel mit der Kristallstruktur- und chemischen Analyse von Sterinen. In den folgenden Jahren, in denen sie auch noch drei Kinder von ihrem Ehemann T. L. Hodgkin bekam, machte sie mehrere entscheidende Entdeckung mit Hilfe der Röntgenstrukturanalyse, so stellte sie 1945 in Zusammenarbeit mit einem Kollegen die dreidimensionale Struktur eines Steroids (Cholesteroliodid) dar.

frauenfiguren lactame
Ganz links: ein β-Lactam-Ring
By Jü – Own work, CC0

Ebenso ermittelte sie die Molekularstruktur des Penicillins, eine Entdeckung, die allerdings erst 1949 veröffentlicht wurde. Sie bewies entgegen der herrschenden Meinung mit ihrer Analyse, dass Penicillin einen β-Lactam-Ring enthielt, eine molekulare Ringstruktur mit einer Amid-Verbindung. Diese Struktur hat das Penicillin mit einigen anderen Antibiotika-Familien gemein.

frauenfiguren molekularstruktur cobalamin
Kristallstruktur von Vitamin B12 (Cobalamin)
Von NEUROtiker – Eigenes Werk, Gemeinfrei

Als 1948 das Vitamin B12 zum ersten Mal in kristalliner Form isoliert wurde, nahm sich Crowfoot Hodgkin dieses Molekül zur Analyse vor. Die ungewöhnliche Größe des Cobalamin-Kristalls stellte eine Herausforderung dar und es war nichts von dem Wirkstoff bekannt, außer dass er Kobalt enthielt. Die Kristalle des Cobalamin sind jedoch pleochroisch, das heißt: Aus unterschiedlichen Blickwinkeln bzw. bei unterschiedlich polarisiertem Licht erscheinen die Kristalle in unterschiedlichen Farben. Aus dieser Tatsache schloss Crowfott Hodgkin, dass das Molekül einen Ring enthalten musste, eine These, die sie mit der Röntgenstrukturanalyse bestätigte. Ihre Ergebnisse veröffentlichte sie 1955, neun Jahre später erhielt sie für ihre Forschungsergebnisse den Nobelpreis für Chemie.

In einem besonders langfristigen Forschungsprojekt beschäftigte sich Crowfoot Hodgkin mit der Kristallstruktur des Insulins. Sie begann bereits 1934 an einer Strukturanalyse zu arbeiten, doch die Technik war zu diesem Zeitpunkt noch nicht ausgereift. Erst 35 Jahre später, 1969, sollte sie in der Lage sein, die Molekularstruktur von Insulin vollständig darzustellen, und auch, nachdem sie diesen Meilenstein erreicht hatte, beschäftigte sie sich weiter mit dem Hormon und seiner Wirkung im Körper.

Bis in die 1980er Jahre lehrte und forschte Dorothy Crowfoot Hodgkins in Oxford; unter dem Doppelnamen veröffentlichte sie erst zwölf Jahre nach der Heirat. 1947 wurde sie als dritte Frau Fellow der Royal Society (eine ihrer Vorreiterinnen war Agnes Arber). Aufgrund ihrer Verbindung zur Kommunistischen Partei – ihr Ehemann war zeitweise Mitglied gewesen – wurde sie 1953 der USA verwiesen und durfte anschließend nur mit einer Sondergenehmigung der CIA einreisen. Dennoch wurde sie 1958 ausländisches Ehrenmitglied der American Academy of Arts & Sciences ehrenhalber. Sie selbst war nicht Kommunistin, setzte sich 1976 aber als Präsdentin der Pugwash Conferences für eine Verständigung zwischen Wissenschaftlern in West und Ost ein, um der Gefahr eines Krieges mit Atomwaffen entgegenwirken wollte. Außerdem war sie eine lebenslange Labour-Unterstützerin – und dennoch hing zu Margaret Thatchers Regierungszeit ein Bild von Crowfoot Hodgkins in der Downing Street 10: Die Iron Lady hatte 1947 bei ihr den Bachelor-Abschluss in Chemie gemacht.

Die rheumatoide Arthritis machte ihr gegen Ende des Lebens mehr zu schaffen, dennoch nahm sie immer noch an Konferenzen rund um die Welt teil. Im Alter von 84 Jahren starb sie an den Folgen eines Schlaganfalls, am 29. Juli 1994.

Ein Stipendium für „herausragende Wissenschaftler:innen im Frühstadium ihrer Forschungskarriere, die aufgrund persönlicher Verhältnisse wie Elternschaft, Pflege oder aus gesundheitlichen Gründen flexible Arbeitsstrukturen benötigen“ vergibt die Royal Society in Dorothy Crowfoot Hodgkins Namen.

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